Аденин и аденозин в чем разница
Разница между Аденозином и Аденином
Ключевое различие между Аденозином и Аденином заключается в том, что Аденозин является нуклеозидом, тогда как Аденин является нуклеиновым основанием.
Термины Аденозин и Аденин относятся к биологическим системам, поскольку они являются компонентами нуклеиновой кислоты. Э ти компоненты присутствуют в клетках организма.
Содержание
Что такое Аденозин?
Аденозин — это природный нуклеозид, который присутствует в различных формах во всех клетках организма. Он также используется в качестве лекарства для лечения аномально быстрых сердечных ритмов. Аденозин это пуриновый нуклеозид, который содержит молекулу аденина, присоединенную к молекуле рибозного сахара. Производные аденозина распространены в природе, например, АТФ или аденозинтрифосфат.
Химическая структура Аденозина
Этот нуклеозид может действовать как нейромодулятор. Это означает, что он может регулировать различные популяции нейронов. В медицине, А денозин применяется для лечения аномальных сердечных ритмов, это заболевание называется СВТ или наджелудочковая тахикардия. Кроме того, аденозин применяется в качестве дополнения к таллию у больных, которые неспособны перенести стресс-тестирование с упражнениями. Химическая формула аденозина C10H13N5O4, его молярная масса составляет 267,24 г/моль.
Что такое Аденин?
Аденин является нуклеиновых основанием Пурина. Это означает, что он производное от пурина. Он применяется в качестве одного из четырех нуклеиновых оснований, из которых состоит структура нуклеиновой кислоты. Как правило, эта молекула обозначается как А. Другие три нуклеиновых основания, которые составляют структуру нуклеиновой кислоты это: гуанин, цитозин и тимин. Х имическая формула Аденина C5H5N5, его молярная масса составляет 135,13 г/моль.
Химическая структура Аденина
Существует несколько таутомеров аденина, и их часто считают эквивалентными. Более того, эти нуклеиновые основания образуются из нуклеотида инозинмонофосфата.
В чем разница между Аденозином и Аденином?
Заключение- Аденозин против Аденина
Аденозин представляет собой встречающийся в природе нуклеозид, который присутствует в различных формах во всех клетках организма, тогда как Аденин представляет собой пуриновое нуклеиновое основание. Следовательно, ключевое различие между Аденозином и Аденином заключается в том, что Аденозин представляет собой нуклеозид, тогда как Аденин представляет собой нуклеиновое основание.
Научная электронная библиотека
Тапбергенов С. О., Тапбергенов Т. С., Советов Б. С.,
6. Стресс и обмен пуриновых нуклеотидов
Известно, что на уровне клеток действует, как регуляторная, система пуриновых нуклеотидов и их производных (АТФ, АДФ, АМФ, аденозин, инозин, цАМФ), компоненты которых выступают в роли модуляторов. Служат универсальными внутриклеточными регуляторами не только нервно-мышечной, секреторной и других физиологических функций, но и регуляторами энергетического обмена и иммунной системы (Fox J. et al., 1972, Arch I.R. et al., 1978).
Установлено, что проявления функций клеток, обеспечивающие клеточный и гуморальный иммунитет, связаны с изменениями активности ферментов нуклеотидного обмена (Daddona P. еt al., 1980; Raivio K.O., 1980).
Особое значение в регуляции функции иммунокомпетентных клеток из системы пуриновых нуклеотидов занимают аденозин и цАМФ, хотя их содержание в лимфоцитах и лейкоцитах очень низко (Н.П. Дмитриенко, 1984).
Синтез цАМФ из АТФ катализируется ферментом аденилатциклазой, а превращение цАМФ в АМФ обеспечивается фосфодиэстеразой.
Рис. 9. Ферменты метаболизма пуриновых нуклеотидов
Аденозин синтезируется из АМФ под воздействием фермент (КФ.3.1.3.5.) 5`-нуклеотидазы (Stanley K. et al., 1980). Разрушение аденозина обеспечивается аденозиндезаминазой (Zuck V.U et al., 1990), приводящей к образованию инозина и аммиака.
Активность аденозиндезаминазы наиболее высока в лимфоидной ткани. В Т-лимфоцитах она 5–20 раз активнее, чем в В-лимфоцитах (Barton R. et al., 1979).
Аденозин в лимфоцитах может угнетать репликацию ДНК, снижает синтез пуринов. По мнению Wolberg G. (1975), аденозин является ингибитором цитолиза. Его ингибиторная активность коррелирует с повышением уровня цАМФ в лимфоцитах.
Полагают, что аденозин повышает уровень цАМФ в циркулирующих лимфоцитах в результате взаимодействия со специфическими мембранными рецепторами, приводящее к активации аденилатциклазы.
Аденозин добавленный к суспензии лимфоцитов в концентрации от 0,01 до 10 мкмоль (Marone G., et al., 1980) увеличивает в 4 раза уровень цАМФ. Инозин, аденин, гуанин такого эффекта не имеют.
Аденозин увеличивает уровень цАМФ в клетках многих типов, в том числе и иммунной системы, в различных субпопуляциях лимфоцитов (Н.П. Дмитриенко, 1984). Увеличение уровня цАМФ в Т-лимфоцитах под воздействием аденозина сопровождается угнетением их цитолитической функции против опухолевых клеток (Zenser T.V., 1975).
С увеличением уровня цАМФ в лимфоцитах связывают снижение синтеза ДНК и фосфорибозилпирофосфата – ключевого субстрата синтеза нуклеотидов, снижение пролиферации лимфоцитов (Wolberg G. et al., 1975).
Циклический АМФ влияет на экспрессию антигенов гистосовместимости на плазматических мембранах (Pincus J.H., et al., 1976). Вместе с тем, имеются наблюдения об увеличение содержания цАМФ в лимфоцитах в ранние сроки их активации митогеом (Parker C.W., 1976).
Таким образом, в иммунодепресивное и цитотоксическое действие аденозина вовлечена и аденилатциклазная система. Но цАМФ может служить не только отрицательным, но положительным регулятором функции лимфоцитов. Неодинаковая направленность эффектов цАМФ может быть обусловлена изменением его содержания в разных компартментах клеток иммунной системы (ядро, митохондрии, цитозоль и др.), функциями этих компартментов, обеспечиваюших биологические свойства лимфоцитов или других клеток.
Установлено, что аденозин способен уменьшать положительный инотропный эффект катехоламинов, угнетая сократимость и цАМФ-зависимую активацию протеинкиназы и гликогенфосфорилазы (Dobson J.G., 1980). Вместе с тем, аденозин может оказывать сходные с катехоламинами эффекты на сердце, но не влияет на образование молочной кислоты и уменьшает липолитическую активность катехоламинов (Rubio R., et al., 1974,), увеличивает коронарную проводимость, поглощение кислорода, использование глюкозы, оказывает положительное хронотропное действие (Seraydarian M. et al., 1972).
Аденозин оказывает гипногенное действие, подавляя активность корковых нейронов (Haulica I. et al., 1973), стимулирует синтез цАМФ в срезах головного мозга (Nimit Y. et al., 1981), восстанавливает сниженный уровень дофамина, норадреналина и серотонина (Е.М. Хватова и др., 1973).
В легочной ткани аденозин и АМФ в ответ на гипоксию оказывают сосудорасширяющее действие (Mentzer R.M., et al., 1975). Введение аденозина в дозе 50 мг/кг усиливает стероидогенез, повышая уровень кортикостероидных гормонов в крови (Formento M.L., et al., 1975). В опухолевых клетках возможно ингибирующее действие аденозина на аденилатциклазу.
В сердце при увеличении нагрузки или при действии детерминированного стрессом избытка катехоламинов уровнень АТФ и креатинфосфата снижается. Это приводит к активации 5`-нуклеотидазы и к возростанию образования аденозина из АМФ (Ф.Э. Меерсон, 1984).
Снижение уровня кислорода в крови стимулирует синтез аденозина миокардиоцитами (Berne R.M., 1980), который достигая артериол вызывает их дилатацию, увеличивает кровоток и следовательно, доставку кислорода и усиление синтеза АТФ и креатинфосфата. Повышение уровня этих макроэргов ингибирует 5`-нуклеотидазу, уменьшает выброс аденозина.
Таким образом, пуриновые нуклеотиды включаются в регуляцию не только отдельно взятых клеток иммунной системы, но и обеспечивают адаптационные механизмы многих других клеток, тканей и органов.
Ферментами, регулирующими уровень в клетке 3`5`-АМФ, АМФ, аденозина и инозина являются:
АТФ-аза (Е1), АМФ-дезаминаза (Е2),
5`-нуклеотидаза (Е3), аденозиндезаминаза (Е4),
ксантинкосидаза (Е5), аденилатциклаза (Е6):
Проведенными нами исследованиями установлено, что стресс, вызванный трехчасовой электростимуляцией дуги аорты приводит к резкому снижению уровня цАМФ (3`5`-АМФ) и активности аденилатциклазы в клетках сердца. При этом в сердце возрастает активность митохондриальной Mg-АТФ-азы, АМФ-дезаминазы, а в митохондриях печени повышается активность АМФ-дезаминаза (С.О. Тапбергенов, 1984).
Активация АМФ-дезаминазы обнаружена при гипоксии, холодовом стрессе в митохондриях мозга (И.А. Горошанская, 1992). Увеличение активности Na-К-АТФ-азы при ишемии миокарда имело место в головном мозге (Т.Г. Сазонтова и др., 1984), угнетение в легких и тяжелых синаптосомах мозга (В.В. Давыдов и др., 1984) и в митохондриях мозга при физической нагрузке (А.Г. Васильева, 1992).
По данным Л.И. Дворецкого и соавт. (1984), ионизирующая радиация, как вариант стрессорного воздействия на организм, может привести к активации Na, К-АТФ-азы мембран селезенки, и к снижению активности АТФ-азы митохондрий (А.Т. Иващенко, 1981).
При облучении животных в летальной и сублетальной дозах в мозге наблюдали активацию Nа, К-АТФ-азы (Т.Г. Сазонтова и др., 1984). Однако, большинство наблюдений показывает, что при облучении организма активность Nа, К-АТФ-азы снижается в мембранной фракции головного мозга (К.Ш. Нодарейшвили и др., 1989), в синаптосомах (Н.А. Водолазская и др., 1989), в гомогенатах печени (Е.М. Васютинская и др., 1986) в митохондриях и ядрах гепатоцитов (С.Т. Рыскулова и др., 1976).
В печени облученных животных имело место снижение активности АМФ-дезаминазы (И.Н. Литовченко, 1980, И.В. Савицкий, 1980).
Активность фермента 5`-нуклеотидазы повышается при облучении в митохондриях печени и головного мозга (И.В. Савицкий, 1990, Е.А. Положий, 1989, С.Т. Рыскулова и др., 1976). При более мощном облучении активность 5`-нуклеотидазы в этих органах снижается (И.В. Савицкий, 1980, И.Н. Литовченко, 1986).
В сравнительном аспекте нами было изучено влияние нейрогенного стресса, вызванного 60-минутным плаванием при температуре 30 °С и стресса, вызванного однократным облучением животных, который вызывали общим гамма-облучением кобальтовой пушкой «Агат-60» в дозе 6 Гр с мощностью дозы 0,6 Гр/мин, при открытом коллиматоре и кожно-фокусном расстоянии 70 см, на фементы обмена пуриновых нуклеотидов в лимфоцитах и в без ядерной фракции гомогенатов селезенки, печени и головного мозга, в сывороке крови.
Исследованиями установлено, что в головном мозге животных, стресс плавания приводит к активации Nа, К-АТФ-азы и 5`-нуклеотидазы, которая сохраняется в течение 24 часов, а затем снижается. Активность аденозиндезаминазы и АМФ-дезаминазы вначале снижается. Низкий уровень активности сохраняется в течение 24 часов, затем активность аденозиндезаминазы нормализуется, а АМФ-дезаминазы повышается.
Примерно аналогичны изменения активности вышеперечисленных ферментов в мозге и при радиационном стрессе.
В печени на ранних стадиях нейрогенного стресса имело место снижение активности аденозиндезаминазы и АМФ-дезаминазы, а снижение АТФ-азы имело место на 2–3 сутки.
Облучение в печени животных привело к активации Nа, К-АТФ-азы и 5`-нуклеотидазы во все сроки наблюдения (от 3 часов до 30 суток). Активирование аденозиндезаминазы произошло через 24 часа, а затем активность фермента снизилась. Напротив, активность АМФ-дезаминазы вначале снизилась, а затем имело место активация, которая исчезла к 30 суткам после облучения животного.
Исследованиями установлено, что в лимфоцитах селезенки при нейрогенном стрессе, в первые 3–48 часов после стрессирования резко активируется Nа, К-АТФ-аза и 5`-нуклеотидаза. Активность аденозиндезаминазы и АМФ-дезаминазы снижается. При радиационном стрессе в лимфоцитах селезенки имело место активация Nа, К-АТФ-азы и АМФ-дезаминазы и снижение активности 5`-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы.
В безядерной фракции гомогената ткани селезенки нейрогеный стресс приводит к активации Nа-К-АТФ-азы, аденозиндезаминазы и АМФ-дезаминазы в сроки до 48 часов после стрессирования, а активность 5`-нуклеотидазы в течение всего срока наблюдения оставалась сниженной.
Радиационный стресс вызвал снижение Nа, К-АТФ-азы, 5`-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в селезенке в течение всего периода наблюдения (30 суток). Активность АМФ-дезаминазы в гомогенате селезенки повышалась к первым 3 часам после облучения, к 24 часу снизилась, а затем нормализовалась.
В плазме крови при нейрогенном стрессе имело место значительная активация 5`-нуклеотидазы и АМФ-дезаминазы в течение 2 суток после стрессирования, аденозиндезаминазы через 3 часа. Активность Nа, К-АТФ-азы снизилась через 3 часа после стрессирования.
При радиационном стрессе в плазме крови изменения активности АТФ-азы имели волнообразный характер: через 3 часа снижение, через 24 часа – активация, затем нарастало снижеие активности. Активность 5`-нуклеотидазы снизилась на 3 сутки, аденозиндезаминазы – через 3 часа. АМФ-дезаминаза активировалась через 24 часа после облучения.
Анализ полученных в наших экспериментах данных показал, что при нейрогенном стрессе в лимфоцитах селезенки в результате изменений активности ферментов пуринового обмена может накапливаться аденозин, который, согласно литературным данным, приводит к угнетению функции лимфоцитов. Характерными изменениями для плазмы крови является повышение активности АМФ-дезаминазы и 5`-нуклеотидазы, на фоне нестабильных изменений остальных ферментов пуринового обмена. Эти изменения ярче выражены при нейрогенном стрессе, чем при облучении.
В сравнительном плане, нами было изучено изменения активности АМФ-дезаминазы при инфаркте миокарде и при стенокардии, как разновидностях нейрогенных стрессорных состояниях у человека (табл. 13).
Активность АМФ-дезаминазы крови при инфаркте миокарда и при стенокардии покоя
Аденин и аденозин в чем разница
С учетом новых данных следует рассматривать патогенез распространенных заболеваний, к числу которых, безусловно, относятся диффузные прогрессирующие болезни легких. В этой связи значительный интерес представляет изучение роли аденозина в механизмах развития и прогрессирования хронической обструктивной болезни легких, идиопатического легочного фиброза, бронхиальной астмы, кистозной гипоплазии легких и др.
Получены фактические данные об увеличении содержания аденозина в бронхоальвеолярном лаваже, крови и конденсате выдыхаемого воздуха больных бронхиальной астмой и другими хроническими заболеваниями легких [1,8]. Также выявлено увеличение содержания аденозина в выдыхаемом воздухе больных хронической обструктивной болезнью легких, причем обнаружена корреляция со степенью повреждения легких [11]. Зафиксировано увеличение концентрации аденозина в биоптатах легких больных бронхиальной астмой [10] и хроническим бронхитом [4]. Получены данные о возросшей активности CD73 и экспрессии A2BR в биопсийном материале, полученном из легких у больных хронической обструктивной болезнью легких и идиопатическим легочным фиброзом, по сравнению с показателями больных с сохранной функцией легких (preserved lung function). В крови больных хроническим обструктивным бронхитом обнаружено снижение активности аденозиндезаминазы, что, по мнению авторов исследования, является важным фактором развития болезни [2]. Результаты об увеличении содержания внеклеточного аденозина, полученные при клинических наблюдениях, подтверждены данными экспериментальных исследований [13].
Spicuzza L. et al. [20] показано, что ингалирование аденозин-5-монофосфата индуцирует бронхоспазм у астматиков, но не у здоровых людей. Высказано мнение, что развитие бронхоспазма связано с высвобождением воспалительных медиаторов из тучных клеток под действием аденозина [20, 16].
Предложены гипотезы участия экзогенного аденозина в прогрессировании патологического процесса в тканях легких у больных хроническим обструктивным бронхитом и идиопатическим легочным фиброзом.
Mohsenin A, Blackburn M. R. предположили, что аденозин участвует в генезе хронического воспаления через высвобождение провоспалительных цитокинов и хемокинов [18] Высказано мнение, что внеклеточный аденозин регулирует баланс между восстановлением легочной ткани и избыточным ремоделированием воздухоносных путей (excessive airway remodeling) [26].
Кроме того, механизм участия аденозина связывают с модулированием функции клеток, вовлеченных в воспалительный процесс: нейтрофилов, эозинофилов, лимфоцитов и макрофагов [17].
Caruso M et al. [6] высказано предположение, что аденозин-ассоциированные механизмы вносят гетерогенный вклад в инициацию, персистенцию и прогрессирование воспалительного ответа при хроническом обструктивном бронхите.
Гетерогенность аденозин-ассоциированных механизмов прежде всего определяется субтипом рецептора. Взаимодействие с рецепторами субтипа A2B приводит к высвобождению гистамина, который ведет к сокращению гладкой мускулатуры. Высказана и другая точка зрения, согласно которой стимулирование A2B рецепторов приводит к активации тучных клеток и синтезу провоспалительных цитокинов [24,21]. Именно посредством этого механизма реализуется провоспалительный эффект аденозина. В то же время появились данные об участии A(2B) рецептора как в регуляции воспалительного ответа, так и в процессе репарации [25]. С другой стороны, показано, что при взаимодействии аденозина с рецепторами A2A зафиксировано угнетение синтеза лейкотриенов или молекул адгезии, что свидетельствует о противовоспалительном эффекте аденозина.
В целом, представленные данные указывают на то, что в зависимости от концентрации аденозин может ускорять или уменьшать воспалительный процесс в легких [14, 7,22 26].
Иной точки зрения придерживаются Zhou Y et al. [26]. По их мнению, при остром воспалении легких рецепторы A2A and A2B играют важную противовоспалительную роль и оказывают защитный эффект на ткани, вероятнее всего, за счет ингибирования продукции Th1 цитокинов и усиления барьерной функции эпителия. При хронических заболеваниях легких рецепторы A2B, A1 и A3 вносят вклад в прогрессирование болезни за счет усиления продукции Th1-цитокинов и активации эффекторных клеток, таких как тучные клетки, макрофаги и фибробласты, что и обеспечивает прогрессирование болезни. Кроме того, отмечаются изменения в уровнях экспрессии ферментов метаболизма аденозина (АДА, CD73), транспортных белков (ENT). В совокупности этот процесс получил название пуринергическое ремоделирование [26].
Сформулированы представления об изменении соотношения количества пуринергических рецепторов разных подтипов. В частности, Varani K et al. показано увеличение уровней транскриптов для A2AR and A3R при снижении A2BR у больных хронической обструктивной болезнью легких [4].
Недавние исследования показали, что аденозин играет важную роль в регуляции легочного фиброза. Аденозин способствует дифференциации легочных фибробластов в миофибробласты через активацию A2BR [18]. Активация A2BR способствует продукции фибронектина альвеолярными эпителиальными клетками II типа [19], что в настоящее время рассматривается как один из факторов, индуцирующий фиброзирование легочной ткани. Иными словами, предложено рассматривать A2BR не только как провоспалительный, но и как профиброзный фактор [4].
Не менее значимым фактором, влияющим на изменение внеклеточной концентрации пуриновых нуклеотидов, является гипоксия. При гипоксии установлено повышение концентрации внеклеточного аденозина, причем источником являются различные клетки. Считается, что при острой гипоксии повышение внеклеточной концентрации аденозина является защитным событием, ограничивающим воспалительный процесс. В то же время длительное увеличение концентрации внеклеточного аденозина может усугублять течение патологического процесса [9].
Высказано мнение, что механизм протективного действия аденозина при гипоксии связан со снижением воспаления, индуцированного гипоксией (hypoxia-induced inflammation) [3, 15]. Рецептор A(2B) аденозина (ADORA(2B)) играет ключевую роль в адаптации тканей к гипоксии. Активация рецепторов этого типа требует более высокой концентрации внеклеточного аденозина, чем другие рецепторы. В условиях гипоксии или ишемии, как уже указано ранее, имеет место увеличение концентрации внеклеточного аденозина, достаточного для активации ADORA(2B). Кроме того, появились данные, свидетельствующие об активации ADORA(2B), вызванной «индуцированным гипоксией транскрипционным фактором 1».
В эксперименте на мышах с выключенным (нокаутированным) A2B рецептором проведено исследование провоспалительного эффекта A2B рецептора аденозина в реализации повреждения легких, вызванного ишемией-реперфузией [5;21]. A2B рецептор играет важную роль в легочном воспалении после ишемии-реперфузии за счет стимулирования продукции цитокинов и хемотаксиса нейтрофилов.
В исследованиях [7] на модели блеомицин-индуцированного повреждения легких установлено, что генетическое устранение A(2B)R рецептора приводило к усилению потери барьерной функции легких и увеличению воспаления. Эти результаты подтверждают противовоспалительную функцию этого рецептора на модели легочного поражения. Также получены данные о профибротической роли этого рецептора. A(2B)R-зависимая регуляция продукции IL-6 рассматривается как потенциальный механизм, вовлеченный в уменьшение легочного фиброза.
Анализ приведенных исследований показал перспективность дальнейших исследований участия внеклеточных пуринов в механизмах развития и прогрессирования заболеваний легких. Неоднозначность индуцирующих влияний аденозина требует расширенного научного поиска, по крайней мере, бивалентных молекулярных взаимодействий, обеспечивающих имплементное присутствие аденозина в патогенезе прогрессирующих поражений бронхолегочной системы.
Рецензенты:
Нестандартная терапия психических и неврологических расстройств ( по материалам статьи Detlev Boison, 2011)
Эта заметка посвящена нуклеозидам: аденозину, гуанозину, цитидину, уридину и инозину, ингибиторам их метаболизма и основанным на нуклеозидах терапевтическим подходам лечения заболеваний головного мозга
Аденозин
В центральной нервной системе деградация АТФ является основным источником синаптического аденозина, тогда как синтез de novo играет лишь вспомогательную роль. В мозге основным путем удаления аденозина является его фосфорилирование до АМФ с помощью аденозинкиназы; альтернативно, аденозин может быть дефосфорилирован аденозин-деаминазой в инозин. Аденозин является повсеместным конечным продуктом реакций трансметилирования. Однако когда уровни аденозина повышаются, равновесие реакции гидролазы s-аденозилгомоцистеина (SAH) смещается в сторону синтеза SAH, что приводит к ингибированию реакций трансметилирования.
Противоположные активности A 1 и A 2A R подразумевают, что аденозин способен реализовать как тормозящие, так и возбуждающие функции в головном мозге. A 1 Rs опосредует ингибирующую нейромодуляцию, связываясь с ингибирующими G i или G o содержащими G белки. В результате этого взаимодействия стимулируется аденилатциклаза, активируются внутренне выпрямляющие K + каналы, а пресинаптические Ca 2+ каналы ингибируются и фосфолипаза С становится активированной. Следовательно, высвобождение преимущественно возбуждающих нейротрансмиттеров, таких как дофамин, серотонин и ацетилхолин, ингибируется, в то время как постсинаптические нейроны остаются гиперполяризованы. Таким образом, терапевтическая активация A 1 Rs приводит к противоэпилептическим, антипсихотическим и нейропротективным эффектам.
Гуанозин
Несмотря на то, что рецепторы и молекулярные пути, на которые воздействует гуанозин, до сих пор не полностью изучены, некоторые исследователи предполагают, что гуанозин является потенциально новой мишенью для нейропротекции и нейромодуляции.
Цитидин и уридин
Цитидин и уридин не оказывают прямого влияния на функцию ЦНС. Через утилизацию пиримидина они трансформируются в цитидин-5′-трифосфат (CTP) и уридин-5′-трифосфат (UTP) и способны вносить свой вклад в синтез фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина в мозге по пути Кеннеди. На основании этих метаболических связей метаболизм цитидина и уридина может, однако, играть роль в патогенезе нейродегенеративных расстройств.
Инозин
Нуклеозиды в патогенезе нейропсихиатрических расстройств
Эпилепсия
Инсульт
Инсомния
Боль
Про- и антиноцицептивная активность могут быть опосредованы аденозином в зависимости от места применения или вовлеченного рецептора (ов). Патогенез боли с участием A 1 R, который доминирует в опосредовании антиноцицептивных эффектов аденозина, привлекают наибольшее внимание исследователей. Таким образом, агонисты A 1 R, действующие на опаределенные участки позвоночника, являются эффективными антиноцицептивными агентами в условиях невропатической и воспалительной боли, терапевтические эффекты которых, вероятно, опосредованы прединклюзивным ингибированием высвобождения трансмиттера в болевых путях. Аналогичным образом, внутривенное введение аденозина привело к значительному уменьшению нейропатической боли в двойном слепом плацебо-контролируемом перекрестном исследовании I фазы.
Шизофрения