Что показывает лдг в биохимии крови

Причины повышенного и пониженного ЛДГ в крови

Лактатдегидрогеназа – один из ферментов. определяемый в лабораторной диагностике, отличающийся низкой специфичностью. Но, если ЛДГ в крови повышен или наблюдается его занижение, то это позволяет на ранних этапах выявить различные заболевания и сбои в функционировании важных систем организма.

Причины отклонения от нормы

Повышение и понижение ldg может определяться в результате разных заболеваний:

Отклонение ldg в клетках от нормальных параметров у беременных женщин, помимо перечисленных причин, может быть в связи с преждевременного отслоения плаценты.

Норма ЛДГ

Норма ЛДГ в крови у женщин, детей и мужчин меняется в соответствии с возрастом человека. Расшифровка показателей лактатдегидрогеназы для детей определяется по таблице:

У людей, старше 18 лет нормальные показатели определяются в соответствии с полом. Так, для женского организма этот параметр может меняться от 13 до 220 Ед/л. У мужчин при норме значения LDG выше, чем у женщин и составляют 130 – 235 Ед/л.

Значительное снижение или увеличение единиц свидетельствует о развитии патологий. Но, следует учитывать, что несоответствие референсным показателям может возникать вследствие неправильной подготовки к биохимическому анализу: чрезмерной физической активности, приеме определенных препаратов.

Что делать, если ЛДГ не в норме?

Для того чтобы нормализовать уровень фермента, нужно в первую очередь выяснить почему возникли отклонения. Только установив причины пониженного ЛДГ в крови и устранив основное заболевание, которое является катализатором, будет возможность вернуть значения к нормальному диапазону. Для определения причины необходимо пройти детальное обследование, так как каждая патология имеет свои нюансы лечения. При анемии проводят коррекцию питания и назначают препараты для восстановления баланса железа, при онкологических заболеваниях назначают масштабный скрининг больного, в случае острых форм патологий определяют стационарное лечение.

Точное определение ЛДГ в короткие сроки

Клиника «Фамилия» предлагает провести быстрый и высокоточный анализ на уровень ЛДГ в крови, а также широкий спектр других услуг по лабораторной диагностике, которые позволяют безопасно и динамично наблюдать за состоянием здоровья. Современное технологичное оснащение и профессионализм квалифицированных сотрудников нашей клиники обеспечивает высокую скорость и достоверность проведения лабораторных тестов.

Источник

Гликолитический внутриклеточный (цитоплазматический) фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ, LDH), ускоряющий реакцию превращения молочной кислоты в пировиноградную, а также катализирующий обратную реакцию (обратимая реакция окисления L-лактата в пируват), присутствует без исключения во всех тканях человеческого организма. Наибольшее содержание ЛДГ отмечается в сердце, печеночной и почечной паренхиме, скелетных мышцах, красных кровяных тельцах, где фермент представлен в виде пяти изоферментов (изоэнзимов): ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Электрическая подвижность данных изоэнзимов полностью соответствует таковой глобулинов – α₁, β₁, γ₁, γ₂. Основная концентрация ЛДГ сосредоточена внутри клеток, сыворотка заметно уступает в этом плане.

У взрослого человека, не жалующегося на свое здоровье, общая активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови в норме колеблется в границах 0,80 – 4,00 ммоль/(ч·л) или 38 – 62 U/l (при 30°С).

Распределение фракций в плазме. Возраст и норма

содержание фракций ЛДГ в органах

Первая фракция (ЛДГ-1 или тетрамер НННН) берет свое начало преимущественно в сердечной мышце и значительно повышается в сыворотке крови при поражении миокарда.

Вторая, третья, четвертая фракции (ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4) начинают активно поступать в плазму при патологических состояниях, сопровождающихся массивной гибелью кровяных пластинок – тромбоцитов, что происходит, например, в случае такого опасного для жизни состояния, как тромбоэмболия легочной артерии (ТЭЛА).

Пятый изофермент (ЛДГ-5 или тетрамер ММММ) происходит из клеток печеночной паренхимы и выделяется в плазму крови в больших количествах на острой стадии вирусных гепатитов.

Ввиду того, что разные виды тканей накапливают и выделяют различные концентрации ЛДГ, фракции изоэнзимов лактатдегидрогеназы распределяются в плазме крови неравномерно:

Активность лактатдегидрогеназы в красных кровяных тельцах (эритроцитах) в 100 раз превосходит уровни энзима, содержащегося в плазме крови, причем, повышенные значения отмечаются не только при патологических состояниях, ряд физиологических условий, например, беременность, первые месяцы жизни либо чрезмерные физические усилия со своей стороны тоже способствуют возрастанию активности ЛДГ. Существенные различия нормальных уровней данного показателя также обусловлены возрастом и полом, о чем может свидетельствовать таблица, расположенная ниже:

Между тем, показатели нормы для ЛДГ крови всегда ориентировочны, их не следует запоминать раз и навсегда по той причине, что анализ может быть выполнен при температуре 30°С или 37°С, уровень рассчитан в различных единицах (мккат/л, ммоль/(ч·л), Ед/л или U/l). Но коль имеет место острая необходимость самостоятельно сравнить собственные результаты с вариантами нормы, то полезно будет для начала поинтересоваться в учреждении, производившем анализ, методами его проведения и единицами измерения, используемыми данной лабораторией.

Выведение изоэнзимов лактатдегидрогеназы (LDH-4, LDH-5) почками не переходит уровня в 35 мг/сутки (норма экскреции).

Причины повышения ЛДГ

Уровень активности ЛДГ повышен практически при любых патологических процессах, которым сопутствует воспаление и гибель клеточных структур, поэтому причинами увеличения данного показателя в первую очередь считают:

ЛДГ и некроз сердечной мышцы

Исследование гликолитического фермента имеет весьма важное диагностическое значение при поражении сердечной мышцы, поэтому относится к главным ферментативным тестам, определяющим инфаркт миокарда в первые сутки развития опасного некротического процесса, локализованного в сердечной мышце (8 – 12 часов от начала болевого синдрома). Рост активности фермента происходит, в первую очередь, за счет фракции ЛДГ-1 и отчасти – за счет второй фракции (ЛДГ-2).

Спустя сутки-двое от болевого приступа уровень ЛДГ крови достигает максимальных значений и в большинстве случаев сохраняет высокую степень активности до 10 дней. При этом следует отметить, что активность находится в прямой зависимости от площади поражения миокарда (чем больше размер очага, тем выше значения показателя). Таким образом, инфаркт миокарда, первоначально диагностируемый с помощью таких лабораторных тестов, как определение креатинкиназы и МВ-фракции креатинкиназы, через сутки уже может подтвердиться данным ферментативным исследованием (ЛДГ повышен и повышен значительно – в 3 – 4… до 10 раз).

Кроме увеличения общей активности лактатдегидрогеназы и возрастания активности фракции ЛДГ-1, для выявления острого инфаркта миокарда особую ценность имеет коэффициент ЛДГ/ЛДГ-1 или ГБДГ (гидроксибутиратдегидрогеназа) и соотношение LDH-1/LDH-2. Учитывая, что значения ГБДГ в остром периоде болезни существенно изменяются в сторону увеличения, а общая активность лактатдегидрогеназы будет понижена относительно довольно высоких значений ЛДГ-1, то и коэффициент ЛДГ/ГБДГ будет заметно падать и окажется ниже 1,30. В это же время соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, наоборот, будет проявлять тенденцию к повышению, стремясь достигнуть 1,00 (а иногда и перейти данный рубеж).

Другие причины изменения коэффициентов

Вышеописанные параметры, помимо некротического повреждения сердечной мышцы, подвергаются изменению и в случае других тяжелых заболеваний:

Таким образом, главными виновниками, а, стало быть, и главными причинами изменений концентрации описываемых показателей в сыворотке крови можно считать состояния, связанные с разрушением клеток печеночной и почечной паренхимы, а также форменных элементов крови (тромбоцитов, эритроцитов).

Отдельные нюансы

Для исследования ЛДГ в крови достаточно 1 мл сыворотки, которую добывают из крови, сданной, как и для любого другого биохимического теста, утром натощак (правда, если стоит вопрос о диагностике острого ИМ, то данными правилами, конечно, пренебрегают).

При лабораторном исследовании ЛДГ гемолиз приводит к искажению результатов анализа (завышает их). А при воздействии гепарина и оксалата активность фермента, наоборот, в сыворотке будет понижена по сравнению с реальными значениями ЛДГ крови. Чтобы этого не случилось, к работе с материалом следует приступить как можно раньше, первым делом отделив сгусток с форменными элементами от сыворотки.

Видео: специалист о ЛДГ

Источник

Лактатдегидрогеназа, ЛДГ

Добавить в корзину

Лактатдегидрогеназа представляет собой цинксодержащий фермент, участвующий в реакциях метаболизма углеводов, выступающий в качестве катализатора последнего цикла гликолиза, а именно взаимопревращения молочной (отсюда и происхождение названия) и пировиноградной кислоты. Наиболее активен данный фермент в сердце, мышцах скелета, почках, поджелудочной железе, печени. Лактатдегидрогеназа крови отличается меньшей активностью, чем тканевая, но её уровень увеличивается при разрушении клеток тканей, особенно тех, в которых она сконцентрирована в больших количествах. Поэтому фермент является одним из важнейших индикаторов инфаркта миокарда.

В разных лабораториях её могут определять различными способами, поэтому, если нужен результат лактатдегидрогеназы в динамике, анализ лучше сдавать в одном и том же месте. В «Мобил Медикал Лаб» вам определят ЛДГ с высокой точностью и в самые короткие сроки.

Так как лактатдегидрогеназа в основном содержится в тканях, то повышение её уровня в крови свидетельствует об их распаде. Не менее важна и её функция в организме, поскольку без её участия процесс превращения главного источника энергии (глюкозы) был бы невозможен. Важность её определения для ранней идентификации острого инфаркта миокарда сложно переоценить, ведь активность этого фермента резко возрастает через 8–10 часов после появления болевых ощущений. Помимо роли в диагностике сердечных заболеваний, лактатдегидрогеназа крови еще является и маркером для наблюдения за динамикой лечения онкологических больных.

Когда назначается исследование ЛДГ?

Основными причинами для назначения исследования фермента являются:

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины для этого не всегда связаны с заболеваниями. Так, она увеличивается после физических нагрузок, у женщин в период беременности и высокий её уровень наблюдается у новорождённых. Лактатдегидрогеназа может увеличиться из-за употребления алкогольных напитков и некоторых медицинских препаратов (инсулина, анестетиков, кофеина, аспирина и других). Для полноценной диагностики заболеваний ЛДГ анализируют в комплексе с другими показателями.

Интерпретация результатов

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины могут крыться в наличии следующих болезней:

Лактатдегидрогеназа крови может снизиться вследствие прохождения пациентом курса цитостатической химиотерапии, из-за генетических нарушений или присутствия ингибитора в крови.

Расшифровывать результаты исследования должен лечащий врач. В бланке лабораторного исследования указываются как выявленные показатели, так и референсные значения.

ОБЩИЕ ПРАВИЛА ПОДГОТОВКИ К АНАЛИЗАМ КРОВИ

Кровь берется из вены. Необходимо соблюдать общие рекомендации:

Источник

Что показывает лдг в биохимии крови

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

УФ кинетический тест.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO₂ и H₂O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Источник

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) (венозная кровь) в Москве

Определение уровня лактатдегидрогеназы в крови для диагностики повреждения печени, почек, скелетных мышц.

Приём и исследование биоматериала

Комплексы с этим исследованием

Когда нужно сдавать анализ Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)?

Подробное описание исследования

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, который участвует в обмене глюкозы — главного источника энергии для тканей. Он обнаруживается во многих клетках, но наиболее активен в гепатоцитах, скелетных мышцах, миокарде, эритроцитах, почках. Когда происходит повреждение органов, лактатдегидрогеназа начинает усиленно выделяться в плазму, где обнаруживается с помощью биохимического анализа крови.

Фермент участвует в гликолизе — расщеплении глюкозы для получения клетками энергии. Пируват — ключевой продукт процесса. Если в клетке достаточное количество кислорода, из него образуются энергетические молекулы АТФ. При недостатке кислорода пируват превращается в лактат. Это обратимая реакция, её запускает лактатдегидрогеназа. В присутствии кислорода лактат вновь может превратиться в пируват.
Лактат либо поступает в печень, где запасается в гликоген, либо направляется к другим органам, где при нормальном уровне кислорода вновь может преобразоваться в пируват и энергию.

Лактатдегидрогеназа, в зависимости от типа ткани, в которой работает, делится на разные формы (изоферменты). Так ЛДГ-1 и ЛДГ-2 функционируют в тканях с преобладанием аэробного (с участием кислорода) обмена, где в основном идут реакции превращения лактата в пируват — сердце, мозге. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 работает в органах с аэробным (без кислорода) обменом, где усиленно образуется лактат — скелетных мышцах, печени.
Однако такое деление условно, потому что различные изоферменты могут находится в разных тканях. Раньше определение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 широко использовалось ранее для диагностики инфаркта миокарда, в настоящее время они также применяются в совокупности с другими тестами, но в меньшей степени.

Повышение лактатдегидрогеназы в крови говорит о том, что клетки органов, в которых они активно работают, либо повреждены, либо подвергаются разрушению. Это важно при острых процессах, когда необходимо диагностировать заболевание. В совокупности с другими анализами определение уровня ЛДГ помогает поставить правильный диагноз.

Лактатдегидрогеназа вместе с другими печеночными ферментами (АЛТ, АСТ, щелочной фосфатазой) повышается при острых повреждениях печени. Причина — воздействие вирусов, токсинов, лекарств, при беременности и аутоиммунных заболеваниях. Проявляются слабостью, тошнотой, болью в правом подреберье, желтухой. При несвоевременном лечении может возникнуть печеночная недостаточность.

Увеличенное количество лактатдегидрогеназы в крови определяется также при заболеваниях мышц вследствие воспаления — миозитах. Симптомы — мышечные боли, симметричная слабость. Уровень фермента может использоваться для дифференциальной диагностики с неврологическими заболеваниями, проявляющимися схожими симптомами (например, спинальной мышечной амиотрофией).

Определение количества ЛДГ в сыворотке крови является важным показателем состояния работы многих органов. Вместе с другими биохимическими анализами помогает в диагностике ряда заболеваний, а наблюдение за его уровнем в динамике позволяет оценить эффективность лечения.

Источник