Как выглядят волокна на мясе
Как нарезать мясо поперек волокон
- На подготовку уйдёт: 5 мин
Вы наверное часто читали в рецептах рекомендацию — «нарежьте мясо поперек волокон». Что это значит? Что это за волокна, и почему настолько важно резать мясо именно поперек них? Если вас когда-нибудь посещали эти вопросы, будьте уверены, вы не одиноки.
Давайте я вам расскажу, а лучше даже покажу, как выглядят эти волокна, и почему так важно нарезать мясо поперек них.
Что же такое мясные волокна?
По сути это волокна мышечной ткани. Если вы внимательно присмотритесь к фотографии выше, то увидите тонкие вертикальные полоски жировой и мышечной ткани. Это и есть волокна.
На некоторых, особенно постных, кусках мяса они почти не заметны, а на таких как фланк или скерт стейк видны явно.
Почему надо нарезать мясо поперек мышечного волокна?
Потому что иначе, если вы нарежете его вдоль мышц, они при приготовлении сократятся съеживаясь и сделают отличное мясо жестким, похожим на подметку.
Правильная же нарезка, особенно это касается говяжьего мяса, сделает мясо мягким(его будет легче прожевать) и увеличит глубину прожарки.
ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ МЯСО?
ИЗ ЧЕГО СОСТОИТ МЯСО?
Постное мясо состоит из трех основных компонентов: около 75% воды, 20% белка и 3% жира. Именно эти материалы вплетены в три виды ткани.
Основная ткань – масса мышечных клеток, состоящая из длинных волокон, которые вызывают движение, сжимаясь и разжимаясь. Вокруг мышечных волокон расположена соединительная ткань, своего рода живой клей, который держит волокна вместе и прикрепляет их к костям, которые они двигают. А между волокон и соединительной тканью вкраплены группы жировых клеток, которые хранят жир как источник энергии для мышечных волокон.
Свойства мяса – его текстура, цвет и аромат – определяются расположением и количеством мышечных волокон, соединительной ткани и жировой ткани.
Мышечная ткань
Что мы видим когда смотрим на кусок мяса?
Б ольшая часть того, что мы видим, это пучки мышечных клеток, волокон. Каждое отдельное волокно очень тонкое, примерно как толщина человеческого волоса, но длинное (может быть длиной во всю мышцу). Мышечные волокна организованы в пучки, волокна потолще, которые можно легко увидеть невооруженным глазом и самая аппетитная часть хорошо приготовленного мяса.
Основная плотная и твердая текстура мяса, образуется массой мышечных волокон. Приготовление мяса делает их плотнее, суше и жестче. А их удлиненные расположение объясняется «зернистостью» мяса. Если разрезать мясо вдоль волокон, можно увидеть их со стороны, сложенные как бревна в стене деревянной хижины, а если разрезать поперек, видны только их окончания. Гораздо легче отделить пучки волокон друг от друга, чем разорвать их. Поэтому мясо легче жевать вдоль волокон, чем поперек. Мясо обычно разделывается поперек волокон для того, чтобы легче пережевывать во время приема пищи.
Когда животное молодое и его мышцы пока практически не использовались, мышечные волокна малы в диаметре. По мере роста и больших физических нагрузок, увеличиваясь, мышцы становятся сильнее, но не за счет увеличения количества волокон, а за счет увеличения количества сократительных фибриллярных белков в каждом отдельном волокне. То есть, число мышечных клеток остается тем же самым, но они становятся толще. Чем больше фибриллярных белков в клетках, тем труднее резать мясо поперек волокон. Таким образом, мясо животных постарше, имевших больше физических нагрузок, жестче, чем мясо молодых животных.
Соединительные ткани
С оединительная ткань является физической «упряжью» для всех других тканей в организме, включая мышцы. Она соединяет отдельные клетки и ткани между собой, и таким образом обеспечивает их координацию действий. Незаметно тонкие слои соединительной ткани окружают каждое мышечное волокно, а также объединяют соседние волокна в пучки. В тоже время слои соединительной ткани сливаются, образуя большие, серебристо-белые листы, объединяющие пучки волокон в мышцы и полупрозрачные сухожилия, удерживающие мышцы на костях. Когда волокна сокращаются, они тянут соединительную ткань вместе с собой, а соединительная ткань тянет кости. Чем больше сила мышцы, тем больше соединительной ткани нужно для усиления удержания, и тем сильнее такая ткань должна быть. А значит вместе с ростом и большими физическими нагрузками животного растут мышечные волокна, а так же растет и увеличивается в объеме соединительная ткань.
Соединительная ткань так же включает в себя небольшое количество живых клеток, но в основном она состоит из молекул, которые клетки выделяют в большие промежутки между ними. Для повара, при работе с мясом, наиболее важными из этих молекул являются белковые нити, которые проходят по всей ткани и усиливают ее. Особенно жесткий белок, называемый эластином за его способность растягиваться, является основным компонентом стенок кровяных сосудов и связок. Поперечные связи этого белка невозможно разрушить теплом, используемым при приготовлении пищи. К счастью, в большинстве видов мышечной ткани его не слишком много.
Основным компонентом волокна соединительной ткани является белок – коллаген, который составляет около трети всего белка в организме животного, и концентрируется в коже, сухожилиях и костях. Название «коллаген» происходит от греческого «производящий клей». Если его нагревать в воде, твердый, жесткий коллаген частично растворяется в липкий желатин. Значит в отличие от мышечных волокон, которые становятся жестче с приготовлением пищи, соединительная ткань становится мягче. Животное начинает жизнь с большим количеством коллагена, который легко растворяется в желатин. По мере роста и работы мышц, количество коллагена снижается, но остающиеся волокна, связанны между собой сильнее и не так хорошо растворяются в горячей воде. Именно поэтому приготовленная телятины, кажется, желеобразной и нежной, а зрелая говядина становиться менее студенистой и жестче.
Жировая ткань
Ж ировая ткань представляет собой особую форму соединительной ткани, в которой некоторые клетки берут на себя роль накопления энергии. Животные образуют жировую ткань в трех различных частях тела: прямо под кожей, где она может обеспечить тепловую изоляцию, а также энергию; в четко определенных местах в полости тела, часто вокруг почек, кишечника и сердца; и в соединительной ткани, отделяя мышцы и пучки внутри мышц. Термин «мраморность» используется для описания белых пятен в красном межклеточном веществе мышц.
Ткани и текстуры. Текстура нежного мяса столь же отличительная и приятная, как и его вкус: а плотные и существенные «мясистые» продукты питания, в которые можно погрузить зубы, сначала устойчивы к кусанию, но вскоре поддаются, высвобождая свой вкус. Жесткость – это устойчивость к жеванию, которая сохраняется достаточно долго и, в конце концов, стает неприятной. Мясо может быть жестким из-за мышечных волокон, соединительной ткани, окружающей их, и из-за отсутствия жировой мраморности.
Как правило, жесткость среза мяса определяется местом выреза из тела животного, а также возрастом и активностью животного. Попробуйте опуститься на четвереньки и «пастись», и вы заметите, что мышцы шеи, плеч, груди и передних конечностей работают, в то время как мышцы спины более расслабленные. Плечи и ноги постоянно используются при ходьбе и стоянии, и включают в себя целый ряд различных мышц и пластин соединительной ткани, поэтому они относительно жесткие. Длинный кусок мяса из поясничной части хребта говяжьей туши – это один мускул с небольшим количеством внутренней соединительной ткани, мало задействован в физической активности, поэтому такое мясо нежное. Окорочка птицы жестче, чем грудка с тех же причин; белок окорочков составляет 5-8% коллагена по сравнению с 2% в грудке. Такие мясные продукты с молодых животных как телятина, баранина, свинина, курятина имеют мышечные волокна нежнее, потому что они меньше по размеру и имели меньше физических нагрузок чем, например говядина. А коллаген в их соединительной ткани быстрее и полнее превращается в желатин, чем коллаген с животных постарше.
Жир также придает нежности мясу тремя способами: жировые клетки прерывают и ослабляют листы соединительной ткани и массы мышечных волокон; жир плавится при нагревании, не высыхает и не становиться жестким, как волокна; и он смазывает ткани, помогая отделить волокна между собой. Без определенного количества жира, нежное мясо уплотняется, стает сухим и жестким. Мышцы с плеча животного содержат больше соединительной ткани, чем мышцы ног, но они также включают в себя больше жира, а, следовательно, из них получаются более сочные блюда.
Гарольд МакГи «On Food & Cooking: The Science & Lore of the Kitchen»
Химический состав и ткани мяса
Мясом называют тушу и часть туши, полученной от убоя скота и представляющую собой совокупность мышечной, жировой, соединительной и костной (или без нее) тканей. Ткани, из которых состоит мясо, подразделяют на мышечную, соединительную, жировую и костную.
Химический состав и строение тканей весьма различны, поэтому свойства мяса зависят от количественного соотношения этих тканей.
Мышечная ткань. Как отмечалось ранее, она обладает наибольшей питательной ценностью и высокими вкусовыми достоинствами. Она состоит из мышечных волокон и межклеточного вещества. Волокна имеют неравномерную округлую форму и сильно вытянуты в длину. В зависимости от строения и характера сокращения мышечная ткань бывает поперечно-полосатой и гладкой.
Поперечно-полосатая мышечная ткань связана с костями скелета и составляет основную массу мяса. Отдельные волокна этой ткани содержат множество ядер. Под оптическим микроскопом можно наблюдать чередование темных и светлых полос, расположенных поперек волокна.
Гладкая мышечная ткань образует вместе с другими тканями преимущественно стенки внутренних органов животных. Она состоит из мелких веретеновидных клеток с одним ядром, расположенным в середине клетки. Под микроскопом волокна гладкой мышечной ткани однородны и в отличие от волокон поперечно-полосатой ткани не имеют выраженной структуры.
Снаружи мышечные волокна покрыты оболочкой — сарколеммой. Внутри волокна по всей его длине расположены белковые нити — миофибриллы, погруженные в полужидкое белковое вещество, называемое саркоплазмой. Количество миофибрилл зависит от вида мускула. Волокна с большим количеством бесцветных миофибрилл образуют «белое мясо», волокна с малым количеством миофибрилл содержат больше саркоплазмы и образуют интенсивно окрашенные мышцы — «красное мясо».
Мышечные волокна соединяются в пучки, которые образуют отдельные мышцы, покрытые довольно плотной белковой оболочкой. Между волокнами могут находиться включения жира. Значительные прослойки жира в мышечной ткани откормленных животных на разрезе мяса создают рисунок, называемый мраморностью.
Расположение мышц и выполняемые ими функции оказывают влияние на качество мяса. Группы мышц, интенсивно работавших при жизни животного, содержат больше соединительной ткани, которая обусловливает жесткость и пониженную пищевую ценность мяса. Наибольшую нагрузку несут мышцы шеи, груди, брюшные мышцы и мышца передних конечностей. Наиболее выражены эти различия у говядины и баранины и значительно меньше у свинины.
Химический состав мышечной ткани весьма сложен и достаточно стабилен. В ней 70—75% воды, 18—22 — белков, 2—3% жиров, содержатся экстрактивные и минеральные вещества, ферменты и витамины.
Белки мышечной ткани в основном обладают высокой биологической ценностью, за исключением белков сарколеммы (коллаген, эластин, муцины и мукоиды), которые имеют низкую биологическую ценность.
Саркоплазма содержит более сложный комплекс белков. В ней обнаружены миоген, миоглобин, глобулин и миоальбумин. Все белки саркоплазмы биологически ценные. Миоген составляет 20—30% всех
белков мышечной ткани; он легко экстрагируется водой и на поверхности бульона после свертывания образует пену. Миоглобин и его соединения обусловливают окраску мышечной ткани. Интенсивно работавшие мышцы содержат больше миоглобина и имеют более темную окраску по сравнению с мало работавшими мышцами. В мышцах молодых животных значительно меньше миоглобина, чем у взрослых, и в связи с этим они имеют бледно-розовую окраску. Малым содержанием миоглобина объясняется и бледная окраска свинины. При скоплении миоглобина мышечная ткань приобретает буро-коричневую окраску.
В состав миофибриллярных белков входят миозин, актин, актоми-озин, тропомиозинтитин, десмолин, тропонины и ряд других белков. Миозин — наиболее важный белок. В общем количестве белков мышечной ткани он составляет 35%. При определенных условиях он соединяется с белком актином. Актомиозиновый комплекс содержит все незаменимые аминокислоты.
Химический состав экстрактивных веществ мышечной ткани непостоянен и зависит от глубины послеубойных изменений в мясе. Отдельные экстрактивные вещества или продукты их превращений существенно влияют на многие свойства мяса. Они оказывают влияние на его консистенцию, влагоудерживающую способность белков и отчасти определяют вкус и аромат мяса.
К азотсодержащим экстрактивным веществам относят креатин, креатинин, креатин фосфат, карнозин, аденозинтрифосфорную кислоту и продукты ее распада, свободные аминокислоты, глюта.тион, пуриновые и пиримидиновые основания. Многие из перечисленных низкомолекулярных соединений участвуют в образовании вкуса и аромата мясных продуктов. По содержанию креатина судят о крепости бульона. Глютатион активизирует мышечные ферменты, улучшающие консистенцию мяса.
К экстрактивным веществам, не содержащим азота, относят гликоген, декстрины, мальтозу, глюкозу, молочную и пировиноградную кислоты. Количество и соотношение этих веществ зависят от состояния животного и продолжительности хранения мяса.
Гликоген, называемый животным крахмалом, играет роль энергетического вещества. В мышечной ткани гликоген содержится в свободном и в связанном с белками состоянии. Содержание гликогена в мышцах достигает 0,8%, но значительно больше его в печени. В мышцах откормленных и упитанных животных гликогена несколько больше, чем у истощенных, утомленных и больных. После убоя животного гликоген распадается с образованием в основном молочной кислоты, от содержания которой зависят многие процессы, косвенно оказывающие влияние на консистенцию и вкус мяса. Кроме того, кислая среда, обусловленная накоплением молочной и фосфорной кислот, препятствует развитию гнилостной микрофлоры.
Соединительная ткань. Эта ткань составляет в среднем 16% массы туши и выполняет в организме в основном механическую функцию, связывая отдельные ткани между собой и со скелетом. Разновидности ткани: ретикулярная, рыхлая и плотная, эластическая и хрящевая. Из соединительной ткани построены сухожилия, суставные связки, надкостница, оболочки мышц, хрящи дыхательных путей, ушные раковины, межпозвоночные связки и кровеносные сосуды.
В отличие от мышечной в соединительной ткани сильно развито межклеточное вещество, которое создает многообразие видов этой ткани. Основным структурным образованием соединительной ткани являются коллагеновые и эластиновые волокна, в зависимости от соотношения которых меняются и ее свойства. Коллагеновые волокна обладают значительной прочностью; отдельные волокна собраны в пучки, покрытые тонкой оболочкой, и связаны аморфным веществом. Эластиновые волокна содержатся в соединительной ткани в меньшем количестве, чем коллагеновые.
Исключение составляет эластическая соединительная ткань, входящая в состав затылочно-шейной связки и крупных кровеносных сосудов. Эластические волокна этой ткани имеют однородную структуру и меньшую прочность, чем коллагеновые.
Коллагеновые и упругие эластические волокна значительно превосходят по прочности волокна мышечной ткани и обусловливают жесткость мяса. С возрастом животного заметно уменьшается растворимость фракций коллагена в связи с образованием дополнительных межмолекулярных поперечных связей. Эти возрастные изменения приводят к увеличению жесткости мяса.
В соединительной ткани меньше воды, чем в мышечной, но преобладают белки. Основными белками этой ткани являются коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды. Коллаген входит в состав всех видов соединительной ткани, но особенно много его в сухожилиях (до 35%). Он не растворяется в холодной воде, но набухает. При нагревании коллагена с водой образуется глютин в виде вязкого раствора, который при охлаждении переходит в студень-гель. Эластин исключительно устойчив к действию горячей воды и не образует при нагреваний глютина.
Жировая ткань. В теле животного эта ткань откладывается преимущественно в подкожной клетчатке, брюшной полости, около кишечника, почек и умеренно — в соединительной ткани между мышцами. У отдельных пород овец жир накапливается в хвосте или по обе стороны хвоста в виде подушек. В теле упитанного животного мясных пород жир откладывается между мышцами и мышечными пучками, образуя прослойки, а у беспородных и старых животных — в брюшной части и подкожной клетчатке и отсутствует между мышцами. Кроме того, жир содержится в саркоплазме мышечных волокон, в ретикулярной ткани костного мозга.
В зависимости от расположения в теле животного жировая ткань имеет соответствующие названия. Подкожную жировую ткань называют подкожным жиром (у свиней — шпиком); жировую ткань желудка — сальником; кишечника — кишечным жиром; жир хвоста — курдючным; жир костной ткани — костным.
В живой ткани имеются от 73 до 97% жира, вода, белки и в небольших количествах жироподобные вещества, витамины и ферменты,
пигменты и минеральные вещества. Состав жира у разных видов убойных животных неодинаков и даже у одного животного жир в разных частях тела различается. На химический состав жира влияют вид, порода, пол, упитанность и возраст животного, характер его откорма.
К красящим веществам говяжьего жира относятся каротины и ксантофилы.
Жиры различных животных и разного происхождения отличаются по органолептическим показателям и коэффициенту преломления:
Костная ткань. Эта ткань построена из костных клеток и межклеточного вещества. Клетки костной ткани имеют овальную форму и массу отростков. Полости, в которых расположены клетки, соединяются костными канальцами, сливающимися в более крупные каналы. Волокнистая часть костной ткани состоит в основном из коллагеновых волокон. Снаружи кости покрыты соединительнотканным образованием — надкостницей.
По форме кости подразделяют на трубчатые, дугообразные, короткие и плоские. Внутри трубчатых костей расположен костный мозг, обильно пронизанный кровеносными сосудами. Жировые клетки придают костному мозгу желтоватый оттенок. Содержание костей в мясе зависит от вида животных, упитанности, пола и колеблется в значительных пределах.
В составе костей в отличие от других тканей мяса преобладают неорганические вещества. По мере старения животного в костях увеличивается содержание неорганических веществ и жира. В костной ткани содержатся жиры (в тазовых костях — до 24%, в трубчатых и позвонках — 12—22, в ребрах — до 11%), коллаген, муцины, мукоиды, экстрактивные вещества. Из минеральных веществ в состав костей входят в основном кальциевые соли фосфорной и угольной кислот. Кости убойных животных используют для приготовления бульона, производства костного жира, желатина, костной муки и клея.
Кровь. Ее относят к питательной соединительной ткани. Содержание крови в теле убойных животных от 5 до 8% живой массы. При убое животных извлекается около 50% содержащейся в и теле крови.
Кровь состоит из плазмы и взвешенных в ней эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. В состав крови входят белки (до 18,5%), вода (до 85%), небелковые органические вещества, минеральные соединения, ферменты, гормоны, витамины. Из небелковых веществ содержатся полипептиды, аминокислоты, креатин, жирные кислоты, глюкоза и полисахариды. Основные белки крови — альбумин, глобулин, фибриноген (биологически ценные) и гемоглобин.
Кровь убойных животных широко используют как ценное сырье для производства пищевой, лечебной и технической продукции.
Из стабилизированной крови сепарированием получают жидкую массу соломенного цвета, называемую плазмой. Кровяная плазма содержит ценные белки и физиологически активные вещества. Из плазмы вырабатывают светлый пищевой альбумин, используемый в качестве добавок в отдельные мясные продукты.
Мышечная ткань мяса
Мышечная ткань является наиболее важной составной частью мяса по питательным и вкусовым достоинствам. Мускулатуру туши животного можно разделить на две группы: поперечнополосатую, или скелетную, мускулатуру, совершающую все произвольные движения, и гладкую — мышцы желудка, кишечника, пищевода, совершающие ритмичные непроизвольные движения. С точки зрения пищевой ценности большее значение имеет поперечнополосатая мышечная ткань.
Основным структурным элементом мышечной ткани является мышечное волокно. Волокна — это длинные, многоядерные клетки. Диаметр мышечных волокон зависит от типа мышц, вида, породы, пола животных и колеблется в пределах от 10 до 100 мкм, увеличивается с возрастом животного, на него влияют характер кормления и тренированность животных. Установлена корреляция между диаметром мышечного волокна и некоторыми характеристиками качества — консистенцией и нежностью.
Схема строения мышечного волокна: 1 — миофибрилла; 2 — саркоплазма; 3 — ядро; 4 — сарколемма
При просмотре миофибрилл под микроскопом обнаруживают темные и светлые участки, расположенные поперек волокна. При исследовании в поляризационном микроскопе темные участки миофибрилл обнаруживают двойное лучепреломление (анизотропны), а светлые не обладают этим свойством (изотропны). Такая оптическая неоднородность этих участков обусловлена различиями в их строении и белковом составе. Миофибриллы расположены в мышечном волокне таким образом, что их темные и светлые участки совпадают и образуют сплошные чередующиеся поперечные светлые и темные полосы.
Внутри клетки, кроме ядер и миофибрилл, имеются и другие органеллы: митохондрии, рибосомы, лизосомы и др. Все эти структурные образования окружены саркоплазмой, полужидкой частью клетки, занимающей 35—40% ее внутреннего объема.
Мышечные волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани — эндомизием, который связан с внешней мембраной сарколеммы. Группа мышечных волокон образует первичный мышечный пучок, окруженный соединительнотканной оболочкой — внутренним перимизием. Размер пучков определяется числом волокон и их диаметром. Первичные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные, которые соответственно окружены соединительнотканными оболочками, называемыми перимизием, и в совокупности образуют мышцу (мускул). Мышца также окружена оболочкой — эпимизием, или фасцией. Мышцы можно отделить друг от друга по фасциям и использовать в соответствии с пищевой ценностью.
Для консистенции мяса важное значение имеет содержание соединительнотканных образований — эндомизия, перимизия, эпимизия и фасции, которые построены из коллагеновых волокон и содержат небольшое количество эластиновых и ретикулиновых волокон. В перимизии и эпимизии мышц откормленных животных находятся жировые клетки, образующие «мраморность» на поперечном разрезе мяса.
Установлена корреляция между диаметром мышечного волокна и некоторыми характеристиками качества баранины. Диаметр мышечного волокна увеличивается по мере увеличения массы туш. Однако диаметр волокон длинной поясничной мышцы растет сравнительно меньше, чем масса этой мышцы и туши.
Мясо отличается наиболее благоприятным соотношением важнейших питательных веществ, которое должно максимально сохраняться при дальнейшей переработке в целях получения продукта высокого качества. Значение мяса как белкового продукта определяется прежде всего содержанием белка и хорошо сбалансированным составом аминокислот. Оптимальный состав незаменимых аминокислот у яичного белка. После яйца и молока мясо относится к продуктам, обладающим наиболее благоприятным соотношением этих биологически ценных веществ. Пищевая ценность мышечной ткани, как и мяса в целом, определяется главным образом питательной и биологической ценностью содержащихся в ней белковых веществ.
Углеводы и жиры являются для организма главным источником энергии и в незначительном количестве входят в состав некоторых структурных элементов. Функции белков значительно более разнообразны.
Мясные продукты являются прежде всего источником белковых веществ, необходимых организму. Белки являются основным строительным материалом для клеток и тканей организма в процессах синтеза белков, ферментов, гормонов. Ткани организма животных и человека постоянно обновляются. Половина имеющегося в теле взрослого человека белка обновляется в течение 80 сут. Регенерация белковых структур тела может осуществляться только за счет белков пищевых продуктов. Белки являются исходным материалом для построения ферментов и многих гормонов, служат источником энергии, хотя в меньшей степени, чем углеводы и жиры.
Белковые вещества участвуют в осуществлении основных проявлений жизни: обмене веществ, сокращении мышц, процессах роста, размножения и в высшей форме движения материи — мышлении. В желудочно-кишечном тракте белки, расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся по всему организму. Из аминокислот организм строит специфические белки с определенным расположением и последовательностью аминокислот.
Исключение жиров и углеводов из рациона питания на довольно продолжительное время возможно. При этом не наблюдается нарушение функциональной деятельности организма. Исключение белков из пищевого рациона лишь на непродолжительное время (несколько дней) обусловливает глубокие нарушения обмена веществ. Недостающее количество белков в рационе питания приводит к задержке или полному прекращению роста и значительным расстройствам функциональной деятельности всего организма.
Белки отличаются друг от друга количеством и качеством входящих в их состав аминокислот. В зависимости от состава аминокислот белки подразделяют на полноценные и неполноценные. Большинство аминокислот, из которых образованы белки нашего организма и которые необходимы для построения этих веществ, могут синтезироваться самим организмом. Поскольку организм взрослого человека не может синтезировать 8 из 20 аминокислот, составляющих белки, они должны поступать в организм с пищей. Такие аминокислоты относят к незаменимым. К ним относятся: валин, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин. Для растущего детского организма незаменимой аминокислотой является также гистидин.
Белковые вещества, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту или содержащие ее в незначительном количестве, относятся к числу неполноценных. Аминокислоты, входящие в состав неполноценных белков, также используются организмом в процессе синтеза некоторых белков и гормонов, для которых отсутствует необходимость наличия полного набора радикалов незаменимых аминокислот (для коллагена — триптофан, для эластина — триптофан и метионин). Из этого следует целесообразность введения неполноценных белков в состав продуктов.
Биологическая ценность белка определяется не только наличием аминокислот в его составе, но и их количественным соотношением. Любое отступление в сторону увеличения или уменьшения содержания отдельной аминокислоты нарушает использование всей смеси аминокислот. Установлено, что наиболее высокой биологической ценностью обладает и в наибольшей степени усваивается организмом белок, по аминокислотному составу и свойствам наиболее близкий к составу белков в организме человека. Важное значение животных белков обусловлено не только соответствующим количественным содержанием аминокислот, но и присутствием в них характерных форм связей между некоторыми аминокислотами, трудно синтезируемых или несинтезируемых в организме.
Цистин не является незаменимой аминокислотой, однако может заменить до 80—90% минимальной потребности растущего организма в метионине. В обмене веществ при отсутствии цистина для его образования используется часть метионина. О значении метионина и цистина в мясе можно судить по данным К. Ланд. Усвоение незаменимых аминокислот, принимающих участие в синтезе белка в организме, ограничивается недостаточным содержанием в мясе метионина, цистина и фенилаланина.
Когда белок является единственным компонентом диеты или, когда он является частью диеты, его пищевая ценность зависит от того, удовлетворяет ли его аминокислотный состав потребности в нем человека. Следовательно, пищевая ценность мясного белка связана с составом других белков, с которыми его используют.
Рассчитано, что для человека оптимальное соотношение незаменимых аминокислот в пище должно быть следующим (в частях):
При недостаточном количестве какой-либо из названных аминокислот в рационе питания, другие аминокислоты полностью не используются организмом для синтеза белковых веществ. Следовательно, если соотношение незаменимых аминокислот в составе белкового рациона отличается от оптимального, то потребность в них для синтеза белков нашего организма определяется минимальным содержанием одной или нескольких незаменимых аминокислот. Биологическую ценность белковой пищи можно повысить введением в ее состав недостающего количества незаменимых аминокислот за счет подходящих белков, в том числе и неполноценных. Однако добавление недостающей аминокислоты не превращает автоматически несбалансированный белок в белок высокого качества (полноценный белок).
Соотношение аминокислот зависит от вида мышц, породы и возраста животного и может отличаться в зависимости от расположения мышц в туше, т. е. от физиологической функции данной мышцы при жизни животного. Содержание аргинина, валина, метионина, изолейцина и фенилаланина возрастает с увеличением возраста животного. Снижение содержания лизина в говядине наблюдается при тепловой обработке и копчении. Аминокислоты могут исчезнуть и при длительном хранении консервированного мяса. При хранении сублимированного мяса при 20° С в течение одного года потери лизина составили 50%.
Мясо богато аминокислотами — триптофаном, лизином и метионином. Белки мяса хорошо усваиваются организмом, повышают степень усвоения растительных белков и дают возможность сбалансировать аминокислотный состав пищи.
Оценку пищевых продуктов рекомендуется проводить по содержанию трех наиболее дефицитных, часто лимитирующих биологическую ценность аминокислот: триптофана, лизина, метионина. Установлено, что заменимые аминокислоты существенно влияют на потребность в незаменимых аминокислотах. В мясе свинины и говядины 85% белковых веществ мышечной ткани относятся к полноценным, в мясе птицы — 93%. Белки мышечной ткани в основном легче расщепляются пищеварительными ферментами (пепсином, трипсином, химотрипсином), чем растительные белки, поэтому они усваиваются организмом в большей степени, чем растительные.
Белки мышечной ткани сосредоточены в основном в мышечном волокне, белковый состав которого можно представить в виде схемы.
В сарколемме мышечного волокна содержатся неполноценные белки: коллаген, эластин, ретикулин. Количество этих белков примерно 2,5% от общего содержания белков в волокне. В составе мембран сарколеммы, помимо белков, имеются фосфолипиды, сфингомиелины и инозитолфосфатиды. В межволоконном пространстве встречаются муцины и мукоиды, слизеподобные белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков. На поверхности сарколеммы и в межмышечных промежутках находятся нервные волокна и нервный аппарат клеток, в состав которых входят липопротеиды и нейрокератины.
В состав ядра мышечного волокна входят сложные белки пуклеопротеиды (около 50% сухого вещества ядер) — соединения белка и дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК), а также малоизученные кислый и остаточный белки. Белковыми компонентами нуклеопротеидов являются гистоны, в которых отсутствует триптофан. Общее содержание нуклеопротеидов в мышцах 0,2—0,25%. Кислый белок по свойствам напоминает глобулины и содержит в своем составе триптофан. Остаточный белок по своим свойствам и аминокислотному составу похож на коллаген.
Белки саркоплазмы характеризуются обычно глобулярным строением молекул. Это полноценные, в основном водорастворимые, белки, которые составляют от общего количества белковых веществ мышечного волокна следующий процент: миоген — 20%, глобулин X — 20, миоальбумин — 1—2, миоглобин — 1%. Все они, за исключением миоглобина, гетерогенны, т. е. состоят из нескольких фракций белков, близких по физико-химическим и биологическим свойствам.
Фракция миогена растворима в воде, имеет pH 6,0—6,57; температура свертывания 55—66° С. В составе этой фракции содержатся многие ферменты мышечной ткани. Один из белков фракции миогена обладает альдолазной активностью, т. е. способен расщеплять 1,6-фруктозодифосфат на две фосфотриозы. Глобулин X является псевдоглобулином, так как для его растворения достаточно того количества солей, которое имеется в мышечной ткани (1—1,4%). Изоэлектрическая точка глобулина X находится при pH 5,2. В растворе белок коагулирует при 50° С. Миоальбумин является типичным альбумином. Его изоэлектрическая точка при pH 3,0—3,5; температура коагуляции 45—47° С.
Миоглобин состоит из белковой части — глобина и небелковой части — гема, в составе которого содержится железо. Он окрашен в темно-красный цвет и обусловливает естественную окраску мышечной ткани. Мышцы, выполняющие при жизни животного большую физическую работу, содержат значительно больше миоглобина (Mb), чем мало работающие мышцы. При жизни животного Mb участвует в питании мышц кислородом, получая его от гемоглобина (Hb) крови. Это объясняет различие окраски отдельных мышц. Мясо молодых животных окрашено менее интенсивно, чем мясо старых животных, в мускулатуре которых содержится больше Mb и Hb. Характерной чертой Mb является его способность легко соединяться с различными газами — кислородом, окисью азота, сероводородом, углекислым газом, аммиаком. При этом железо гема не окисляется (остается двухвалентным). Соединение Mb с кислородом — оксимиоглобин (MbO2), имеющее ярко-красную окраску, легко диссоциирует на Mb и кислород, а соединение Mb с NO, H2S и другими газами более стойко. При длительном воздействии кислорода воздуха и некоторых других реагентов железо гема окисляется в трехвалентное и Mb превращается в метмиоглобин (МетMb), окрашенный в коричневый цвет. МетMb при некоторых условиях может быть вновь восстановлен в Mb.
После убоя животного в поверхностном слое мяса толщиной до 2—3 см Mb, присоединяя кислород, переходит в светло-красный MbO2, в то время как более глубокие слои мышечной ткани содержат Mb и они более темные. При длительном хранении мяса в поверхностных слоях MbO2 окисляется и переходит в МетMb. При этом мясо приобретает на поверхности коричневый, а позже и темно-коричневый цвет. Глубинные слои сохраняют естественный пурпурно-красный цвет.
Миофибриллярные белки — миозин и актин — являются полноценными белками и составляют основную часть белковых веществ мышечного волокна: миозин — 40% и актин — 15%.
Миозин обладает высокой способностью к гидратации. Это обусловлено относительно большим количеством полярных аминокислотных боковых цепей, а также фибриллярной формой молекулы. Миозин и актин обладают способностью связывать ионы кальция, магния и калия. Заряд белка зависит от количества связанных ионов, главным образом калия. Миозин взаимодействует с другими белками и компонентами клетки, например образует прочные комплексы с гликогеном, липидами.
Молекула миозина включает 5000 аминокислотных остатков, принадлежащих 20 аминокислотам. Изоэлектрическая точка миозина находится при pH 5,4, а температура свертывания 45—50° С. Молекулярная масса миозина окончательно не установлена из-за сложности строения его молекулы и способности молекул ассоциировать друг с другом. Она находится в пределах 500 000. Миозин представляет собой комплекс двух близких по свойствам белков — H-меромиозина, или тяжелого миозина, и L-меромиозина, или легкого миозина. Тяжелый миозин обладает свойствами фермента аденозинтрифосфатазы. Предполагается, что способность миозина соединяться с АТФ и его АТФ-азная активность зависят от наличия в его молекуле SH-группы. Он гидролитически расщепляет АТФ на аденозиндифосфорную кислоту (АДФ) и фосфорную кислоту:
АТФ + Н2О → АДФ + Н3РO4 + энергия (33,5 кДж/моль).
Выделяющаяся энергия используется в процессах мышечного сокращения. Тяжелый миозин обладает способностью связываться с актином.
Актин содержится в мышечном волокне в двух формах: глобулярной — Г-актин (молекулы шаровидные) с молекулярной массой 47 000 и фибриллярной — Ф-актин (молекулы вытянутые) с молекулярной массой 1 500 000. Обе формы могут переходить друг в друга, причем Ф-актин является полимеризованным, нитевидным производным Г-актина с двухспиральной структурой. Каждая спираль состоит из 200—300 глобул Г-актина. Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов калия и магния и при участии сульфгидрильных групп белка.
Актомиозин — сложный комплекс, состоящий из двух белков — актина и миозина. Диссоциация актомиозина на актин и миозин происходит под действием АТФ, а также при высокой концентрации солей (например, KCl 2-молярной концентрации).
В мышечной ткани миозин может находиться или в комплексе с актином, или в диссоциированном состоянии в зависимости от физиологического состояния мышцы. Соотношение актина, миозина и актомиозина взаимосвязано и взаимообусловлено; оно зависит от многих факторов.
Тропомиозин содержится в количестве 2,5% от содержания белка в волокне; он является неполноценным белком (отсутствует триптофан). Изоэлектрическая точка тропомиозина при pH 5,1. Его характерной особенностью является устойчивость к денатурации. Остальные белки миофибрилл недостаточно изучены.
Жиры и липоиды составляют 3% веществ мышечного волокна. Они выполняют функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пластичным материалом и входят в структурные элементы мышечного волокна — миофибриллы, клеточные мембраны, прослойки гранул, митохондрии. Фосфолипиды способствуют проявлению активности ряда ферментов. Другая часть липидов, в основном триглицериды, выполняет роль резервного энергетического материала и содержится главным образом в межклеточных соединительнотканных образованиях, между пучками мышц (в перимизии) и между отдельными мускулами (в эпизимии). Суммарное содержание триглицеридов в мышцах животных резко варьирует, при усиленной их работе сокращается до минимума. Общее содержание липидов в мышечной ткани зависит от вида животного, возраста, пола, упитанности.
Для характеристики пищевой ценности мяса наряду с основным составом требуются все более полные данные о содержании веществ, встречающихся в небольших количествах, но играющих важную роль в питании и обмене веществ в организме. В составе мышечной ткани содержатся экстрактивные вещества, извлекающиеся горячей водой (80°С). В процессах автолиза экстрактивные вещества подвергаются химическим изменениям с образованием веществ, влияющих на органолептические свойства мяса. Экстрактивные вещества содержатся в мышечной ткани в небольшом количестве, однако они играют важную роль, так как среди них находятся вкусовые, ароматические и биологически активные вещества (витамины, вещества с гормональными свойствами). Общее содержание экстрактивных веществ в мышцах 1,7%. К азотистым экстрактивным веществам относятся креатин, креатин — фосфат, фосфаген, АТФ, АДФ, АМФ, холин, свободные аминокислоты, органические основания, мочевина, аммиак, аммонийные соли.
Содержание азотистых экстрактивных веществ в мышцах охлажденного мяса представлено ниже (в % на сырую ткань):
Кариозин и ансерин действуют стимулирующе на секрецию пищеварительных желез. Свободный холин вызывает перистальтику кишечника. По своей роли в питании он отнесен к витаминам. Среди азотистых экстрактивных веществ мышечной ткани определенный интерес представляют небелковые и нелипидные фосфаты. Наиболее важными из них являются АТФ и другие нуклеозидтрифосфаты, которые содержат богатые энергией фосфатные связи (макроэргические связи). Макроэргическую связь имеют и другие соединения, и в частности дифосфорилированные нуклеотиды (АДФ и др.) и креатинфосфат (фосфаген). Много креатинфосфата содержится в интенсивно работающих мышцах, так как это соединение выполняет роль легко мобилизуемого резерва энергии при мышечном сокращении. Небелковые и нелипидные органические фосфатные соединения очень хорошо растворяются в воде. Их содержание в свежей мышечной ткани составляет 0,3—0,5% (на сырую ткань).
После убоя животного в мышечной ткани под воздействием ферментов органические фосфаты распадаются, уменьшается содержание фосфора, органических фосфатов и увеличивается количество более простых азотистых продуктов и неорганического фосфата.
К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген и продукты его превращения: декстрины, мальтоза, глюкоза, инозит и их фосфорные эфиры, а также молочная, янтарная, пировиноградная кислоты и другие вещества. Гликоген является сильно разветвленным полисахаридом, построенным из молекул α-глюкозы, и представляет собой энергетический запасный материал для работы мышц. Он откладывается главным образом в печени (до 18%) и в мышечной ткани (до 0,8%). Молекулярная масса гликогена снижается во время работы мышц, при голодании, недостатке кислорода и увеличивается при отдыхе. Гликоген мышечного волокна может связываться с белками (миозином, миогеном) или же находится в свободном состоянии, он локализован у анизотропных дисков, равномерно распределен в саркоплазме.
Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.